По первому вопросу! Я тут посмотрел на наши тестовые комплексы, и результаты там примерно следующие. Количество взаимодействующих пар аминокислотных остатков разнится от комплекса к комплексу: может быть действительно 20 пар, а может быть и 50!
По второму вопросу. Сейчас мы не используем гибкий докинг ни в каком виде, но очень надо бы: даже в нашей тестовой выборке есть примеры комплексов, которые по-другому не предсказать. У нас есть понимание того, как добавить «гибкость» в существующий алгоритм (например, можно посемпилировать конформации петель перед его запуском), но пока до этого руки, увы, не дошли!
Совсем не секрет! Наш алгоритм докинга в процессе своей работы использует некоторое количество ГПУ V100. ЦПУшки абсолютно стандартные и никакого интереса не представляют!
Но да, на каком-нибудь суперкомпьютере можно было бы получать намного боле точные результаты!
Но, кажется, ситуация при решении задачи докинга получается аналогичная. Вычислительные методы — быстро, дёшево и понятно. Foldit — клёвый эксперимент, применимость которого для решения продуктовых задач пока изучена плохо!
Вообще, я ни разу не встречал случаев применения Foldit в продуктовых проектах!
Foldit решает задачу фолдинга, то есть задачу предсказания структуры одной молекулы. В принципе, если есть время, то можно экспериментально получить структуру этой молекулы, не прибегая ни к каким инструментам и сервисам, и результат будет качественным. Но времени обычно нет, поэтому структурные биологи прибегают к помощи автоматических инструментов, которые гарантированно выдают какой-то более-менее разумный результат за маленький промежуток времени!
Насколько я понимаю, с Foldit этой гарантии получения результата за конечное время нет.
Вообще, так принято обозначать вторичную структуру белков! Она отвечает за некоторые биологические свойства молекул.
«Стрелками» обозначают бета-листы. Также есть альфа-спирали, которые обозначаются буквально как спирали. «Ниточками» же обозначают элементы без вторичной структуры, например, петли.
По первому вопросу! Я тут посмотрел на наши тестовые комплексы, и результаты там примерно следующие. Количество взаимодействующих пар аминокислотных остатков разнится от комплекса к комплексу: может быть действительно 20 пар, а может быть и 50!
По второму вопросу. Сейчас мы не используем гибкий докинг ни в каком виде, но очень надо бы: даже в нашей тестовой выборке есть примеры комплексов, которые по-другому не предсказать. У нас есть понимание того, как добавить «гибкость» в существующий алгоритм (например, можно посемпилировать конформации петель перед его запуском), но пока до этого руки, увы, не дошли!
Но да, на каком-нибудь суперкомпьютере можно было бы получать намного боле точные результаты!
Но, кажется, ситуация при решении задачи докинга получается аналогичная. Вычислительные методы — быстро, дёшево и понятно. Foldit — клёвый эксперимент, применимость которого для решения продуктовых задач пока изучена плохо!
Foldit решает задачу фолдинга, то есть задачу предсказания структуры одной молекулы. В принципе, если есть время, то можно экспериментально получить структуру этой молекулы, не прибегая ни к каким инструментам и сервисам, и результат будет качественным. Но времени обычно нет, поэтому структурные биологи прибегают к помощи автоматических инструментов, которые гарантированно выдают какой-то более-менее разумный результат за маленький промежуток времени!
Насколько я понимаю, с Foldit этой гарантии получения результата за конечное время нет.
«Стрелками» обозначают бета-листы. Также есть альфа-спирали, которые обозначаются буквально как спирали. «Ниточками» же обозначают элементы без вторичной структуры, например, петли.